康奈尔大学的一项新研究详细说明了两种高致命性病毒在蛋白质中结合时具有更高的致病潜力。

微生物和免疫学系副教授赫克托阿吉拉尔-卡雷诺领导的研究小组在《病毒学杂志》发表的一项研究中发现了一种可能类似于一对病毒的情况。

“这两种病毒的共同感染可能发生在同一宿主中，但我们不知道如果它们在蛋白质中结合会发生什么，”阿吉拉尔-卡雷诺说。“我们发现他们不仅可以一起工作，而且比单独工作要好。”

阿吉拉尔-卡雷诺研究小组的成员是研究尼帕病毒和亨德拉病毒如何附着和融合宿主细胞的专家。病毒的自然宿主是果蝠；阿吉拉尔-卡雷诺的丈夫阿曼多帕切科是康奈尔生物技术研究所的工作人员，他为杂志封面选择的插图捕捉到了这种关系。

研究人员重点研究病毒融合蛋白(或F蛋白)和附着蛋白(G蛋白)。在之前的研究中，研究小组公布了两种蛋白质如何通过物理相互作用来实现病毒感染：AG蛋白粘附在细胞上；然后g触发F上下翻转，触发细胞和病毒膜融合的第一瞬间——感染。

阿吉拉尔-卡雷诺知道G和F之间的这种“舞蹈”是病毒感染的关键步骤，但他很好奇，如果蛋白质获得了新的伴侣，这种舞蹈会发生什么变化。因为尼帕病毒和亨德拉病毒都可能共同感染果蝠，蛋白质的伴侣转换很可能发生在野外。

他和他的团队在实验室使用人类细胞的遗传方法测试了不同的尼帕-亨德拉蛋白质组合。在一些情侣中，两人会像探戈一样紧紧拥抱。但是一种混合物——亨德拉F和尼帕G——表现得像呼唤蚱蜢，允许F蛋白充当“天线”来增强病毒和细胞之间的融合。

“这种蛋白质组合具有更松散的相互作用，”阿吉拉尔-卡雷诺说。“这种放松实际上对应着更大的融合能力——因此意味着更大的致病能力”。这种杂交蛋白质动力对有一个有趣的意义。

阿吉拉尔-卡雷诺说：“我发现这非常有吸引力——相互作用的紧密程度对这两种蛋白质来说至关重要。”“如果它们太紧，它们将不能正确地协调进入细胞。现在我们知道了这一点，我们可以用它来防止病毒-细胞融合。”阿吉拉尔-卡雷诺说，这种治疗方法可能被用来提高疫苗的效力，或者作为疫苗的替代品。他的实验室正在研究动物模型的疫苗方法，以及这个新发现带来的治疗方法。

阿吉拉尔-卡雷诺的实验室仍在进行相关研究，这可能导致没有疫苗治疗或改进疫苗来治疗包膜病毒，包括人类免疫缺陷病毒(HIV)和流感等传染病。被包裹的病毒被包裹在由被感染细胞的质膜制成的外层中，质膜可以保护病毒并帮助它感染其他细胞。